Strefa Alergii | ABC Alergii

Niebezpieczne alergeny. Czy da się przewidzieć anafilaksję?

/ 5.

Data publikacji: 2023-12-13
Do przeczytania w 6 minut
Nie każdy alergen powoduje takie same objawy. Na niektóre uczulające białka możemy zareagować bardziej gwałtownie, na inne mniej. Czy da się jednak wskazać te z nich, które częściej powodują anafilaksję? Spróbujmy.

Kobieta ma anafilaksję, siedzi przy stole i je posiłekAnafilaksja to ciężka reakcja nadwrażliwości, bezpośrednio zagrażająca życiu [1]. Najczęstszymi objawami anafilaksji są: pokrzywka, obrzęk naczynioruchowy, duszność, świszczący oddech, spadek ciśnienia tętniczego, obrzęk górnych dróg oddechowych, wymioty, nudności i bóle głowy [2]. Reakcje anafilaktyczne najczęściej powodują leki,  pokarm oraz jady owadów [1]. Czy możemy jednak wskazać, które z uczulających białek najczęściej nam zagrażają? Z pomocą przychodzą badania molekularne. Pozwalają szczegółowo określić, na jakie dokładnie alergeny dana osoba ma alergię. Dzięki temu jesteśmy w stanie ocenić, jakie jest ryzyko wystąpienia anafilaksji i jej ciężkiego przebiegu. Znając molekuły, na które ma się alergię, można przede wszystkim zapobiec kolejnym stanom zagrażającym życiu [3].

Wyprzedzić anafilaksję. Uwaga na owady

Wśród jadów owadów, anafilaksja najczęściej występuje w wyniku użądlenia pszczoły lub osy  [4]. Głównymi alergenami pszczoły są białka Api m 1 oraz Api m 10. Są one w pewnym sensie wyjątkowe, ponieważ nie znajdziemy ich u innych owadów błonkoskrzydłych. Nadwrażliwość na Api m 1 występuje u 58-80% osób uczulonych na jad pszczoły, natomiast na Api m 10 reaguje od 49 do 70% pacjentów [4].
Reakcje anafilaktyczne mogą być spowodowane także głównymi alergenami osy, czyli Ves v 1 i Ves v 5, które występują u większości gatunków tych owadów. W przypadku niewykrycia przeciwciał we krwi pacjenta wobec tych białek mało prawdopodobna jest pierwotna nadwrażliwość na jad osy [4]. Dzięki molekułom pszczoły oraz osy możemy różnicować, na który owad mamy alergię, ponieważ Api m 1 i Api m 10 są swoiste dla pszczoły,  podczas gdy Ves v 1 i Ves v 5 są swoiste dla osy.

anafilaksja, owad na dłoni

Alergeny prosto od roślin

Wśród uczulających alergenów pokarmowych pochodzenia roślinnego znajdziemy białka zapasowe, oleozyny, defensyny czy białka nieswoiście transportujące lipidy (nsLTP) [13]. Wszystkie z nich znajdują się np.: w orzeszkach ziemnych, dlatego to właśnie fistaszki są najczęstszą przyczyną wystąpienia anafilaksji na świecie [9].

Białka zapasowe

Molekuły z rodziny białek zapasowych wiążą się z wysokim ryzykiem anafilaksji, ale za to mają niski stopień występowania reakcji krzyżowych. Są one obecne między innymi w nasionach oraz orzechach.

  • Białka zapasowe znajdziemy więc w orzeszkach ziemnych, np. molekuły Ara h 1, Ara h 2, Ara h 3 i Ara h 6. Białko, które najczęściej odpowiada za wstrząs anafilaktyczny to Ara h 2 [6].
  • Kolejnymi orzechami, w których znajdziemy białka zapasowe są orzechy laskowe. Mowa o molekułach Cor a 9, Cor a 11 i Cor a 14 [6].
  • Jakie jeszcze molekuły z tej grupy są istotne pod względem ryzyka wystąpienia wstrząsu anafilaktycznego? To Gly m 5 oraz Gly m 6, które występują w soi. Obie te molekuły, oprócz wstrząsu anafilaktycznego, mogą powodować także zespół alergii jamy ustnej, pokrzywkę, wymioty, biegunkę duszności i obrzęk krtani [7].
Białka nieswoiście wiążące lipidy (nsLTP)

Kolejną grupą białek roślinnych związanych z ryzykiem anafilaksji są białka nieswoiście wiążące lipidy (nsLTP). Są one odporne na temperaturę, co oznacza, że mogą alergizować nawet po ugotowaniu czy upieczeniu. Występują głównie w orzechach i owocach. Stężenie nsLTP w pokarmie może być różne. Jest ono zależne od gatunku np. owoców, ich warunków przechowywania czy też dojrzałości. Białka nsLTP, w największej ilości  znajdują się w skórce owoców, łupinie czy też zewnętrznych tkankach roślin. Głównym reprezentantem tej grupy jest Pru p 3, znajdujące się w brzoskwini [8].

Defensyny i oleozyny

Innymi białkami roślin związanymi z ryzykiem anafilaksji opornymi na działanie temperatury oraz enzymów trawiennych są defensyny, których przedstawicielami są np.: Ara h 12 i Ara h 13 orzeszkach ziemnego [9] oraz oleozyny, np.: Cor a 12 oraz Cor a 13 orzecha laskowego [6].

Anafilaksję można przewidzieć? Alergeny prosto od zwierząt

Wśród białek pochodzenia zwierzęcego związanych z ryzykiem anafilaksji możemy wymienić: Tropomiozyny, parwalbuminy, kazeina czy owomukoid.

Tropomiozyny

Do tej grupy należą białka, które budują mięśnie skorupiaków, mięczaków i odpowiadają za ich skurcz. Są wyjątkowo odporne na działanie wysokich temperatur. Dlatego jakakolwiek obróbka termiczna nie usunie ich właściwości alergennych. Dla osób z alergią na te białka, szczególnie niebezpieczne mogą być krewetki, w których znajduje się białko Pen a 1. Wśród osób z alergią na owoce morza, od 50 do nawet 100% z nich ma nadwrażliwość na tropomiozynę. Co istotne, w związku z podobieństwem w budowie może pojawić się także reakcja krzyżowa z karaluchami oraz roztoczami kurzu domowego. To oznacza, że osoby z alergią na roztocze, a konkretniej molekułę Der p 10 roztoczy kurzu domowego, mogą dostać reakcji alergicznych po zjedzeniu krewetek, a nawet przy wdychaniu ich oparów [6].

Parwalbuminy

Znajdują się głównie w mięśniach ryb i są białkami wiążącymi wapń. Alergeny z tej grupy są również termostabilne, ich alergenność nie znika pomimo obróbki cieplnej. Występują nie tylko w mięsie ryb, a także w ich skórze. Mogą uczulać po zjedzeniu pokarmu, ale również poprzez wdychanie oparów podczas przyrządzania posiłku, czy w wyniku bezpośredniego kontaktu z rybą. Głównym przedstawicielem tej grupy białek jest Gad c 1 dorsza bałtyckiego [8].

Kazeina

Wśród alergenów mleka, anafilaksję najczęściej powoduje kazeina, czyli białko Bos d 8. Według badań, wśród dzieci do 6 lat, u których wystąpiła anafilaksja, aż u ponad 17% z nich wywołała ją molekuła Bos d 8 mleka krowiego [3].

Owomukoid

Do istotnych molekuł, które wiążą się z ryzykiem anafilaksji, należy także białko Gal d 1 znajdujące się w jaju kurzym. Gal d 1 to inaczej owomukoid, obecny głównie w białku jaja,  jest odporny na działanie enzymów trawiennych oraz obróbkę termiczną [10].

Anafilaksja ze wspomaganiem

O wystąpieniu reakcji anafilaktycznej może decydować nie tylko sam alergen, ale czasami także dodatkowe czynniki wzmagające czy inicjujące tę reakcję, czyli kofaktory. Wśród nich wymienia się: alkohol, stres, miesiączkę, wysiłek fizyczny i niesteroidowe leki przeciwzapalne [3]. Do białek, które często wywołują anafilaksję w asyście kofaktora, należą:

  • Tri a 19 – pszenicy,
  • Pen m 1 – krewetki,
  • Pru p 3 – brzoskwini,
  • Mal d 3 – jabłka,
  • Vit v 1 – winogrona,
  • Lyc e 3 – pomidora,
  • Ara h 9 – orzecha ziemnego,
  • Cor a 8 – orzecha laskowego
  • Zea m 14 – kukurydzy [11].

Wyprzedzić anafilaksję

Anafilaksja to stan zagrażający życiu, który może doprowadzić nawet do śmierci. Dlatego ważne jest jak najszybsze i odpowiednie działanie. Jeśli taka reakcja wystąpiła, należy ustalić, co było jej przyczyną. Pomocna w tym celu może być precyzyjna diagnostyka molekularna alergii. Pozwala ona zidentyfikować uczulające białka i tym samym może pomóc w uniknięciu reakcji anafilaktycznych w przyszłości. Dzięki diagnostyce molekularnej wiemy, jakich konkretnie alergenów należy unikać.

____________________

Więcej o anafilaksji przeczytasz TUTAJ:
Anafilaksja. Co trzeba o niej wiedzieć?

[1] Dribin TE, Motosue MS, Campbell RL. Overview of Allergy and Anaphylaxis. Emerg Med Clin North Am. 2022 Feb;40(1):1-17.
[2] Rymarczyk B., Gluck J., Gawlik R., Przydatność diagnostyki opartej na komponentach w rozpoznaniu przyczyn anafilaksji idiopatycznej u osób dorosłych, Alergia Astma Immunologia 2021, 26 (2-3): 59-66.
[3] Błażowski Ł., Kurzawa R., Majak P., The usefulnes of molecular diagnosis in the assessment of the aetiology, clinical phenotypes and risk of foof-induced anaphylaxis in children, Pediatr Med. Rodz 2021, 17 (2), 121-131.
[4]  Kowalczyk W., Lis K., Bartuzi Z., Diagnostyka alergii na jad pszczoły miodnej, Alergia Astma Immunologia 2022, 27 (1): 12-22.
[5] Sułkowska W., Czarnobilska E., Immunoterapia na jad owadów błodkoskrzydłych – kiedy i kogo kwalifikować do leczenia, Alergoprofil 2021, Vol. 17, Nr 4, 3-11.
[6] Gugała A., Kurowski M., Kowalski M.L., Alergia na pokarmy w Polsce na tle innych krajów Europy – wyniki projektu EuroPrevall, Alergia Astma Immunologia 2021, 26 (1): 18-26.
[7] Rosada T., Ukleja-Sokołowska N., Bartuzi Z., Alergia na soję – co wiemy obecnie?, Alergia Astma Immunologia, 2019, 24 (3): 119-125.
[8] Wawrzeńczyk A., Napiórkowska – Baran K., Wawrzeńczyk A., Alska E., Bartuzi Z., Panalergeny – źródło alergii pokarmowej, Alergia Astma Immunologia 2019, 24 (4): 164-169.
[9] Abrams E. M., Chan E. S., Sicherer S., Peanut Allergy: New Advances and Ongoing Controversies, Pediatrics (2020) 145 (5).
[10] Dona D.W., Suphioglu C., Egg Allergy, Diagnosis and Immunotherapy, International Journal of Molecular Sciences, 2020, 21(14), 5010.
[11] Kleine-Tebbe J., Jakob T., Molecular Allergy Diagnostics. Innovation for a Better Patient Management, Springer International Publishing Switzeland, 2017.
[12] Khan D. A., Banerji A., Blumenthal K.G., Wallace D., Wang J. i wsp., Drug allergy. A 2022 practice parameter, The Journal of Allergy and Clinical Immunology, 2022, V. 150, nr 6.
[13] Majsiak E.: Interpretacja wyników przeciwciał E uzyskanych przy pomocy multipleksów, Alergia, 2021, 3, 37-42.