Strefa Alergii | ABC Alergii
Żywność przetworzona a alergia pokarmowa

/ 5.

Do przeczytania w 16 minut
Pytanie zadane w tytule jest dość przewrotne. Warto na początek zastanowić się nad tym, czym tak naprawdę jest żywność przetworzona. Trzeba także odpowiedzieć sobie, jaka jest rola człowieka w procesie produkcji żywności. I jak te modyfikacje wpływają na zawartość alergenową danego pokarmu?

Alergeny to białka, których struktura jest wrażliwa, choć w różnym stopniu, na wszelkiego typu modyfikacje związane z udziałem kwasów, zasad, temperatury czy promieniowania.

  • Czy ta modyfikacja może być „dobra” lub „zła”?
  • Czy zmniejszy alergenowość produktu, czy przeciwnie, spowoduje nasilenie objawów lub „wywoła” alergię?

Ogólnie można przyjąć, że im większa ingerencja w naturalną postać żywności, tym trudniejsza jest ocena ostatecznego jej efektu na ciało człowieka.

Złożona postać danej potrawy, zawierającej wiele składników, utrudnia znalezienie pokarmu odpowiadającego za uczulenie. Może także nasilić objawy, jeśli chory spożyje jednocześnie wiele uczulających białek. W kolejnych częściach artykułu postaram się przybliżyć jak poszczególne procesy przetwórstwa żywności wpływają na alergeny w pokarmie.

Przechowywanie i podstawowa obróbka

Współcześnie nie potrafimy określić dokładnie pochodzenia spożywanej przez nas żywności. Dla przeciętnego konsumenta żywność pochodzi po prostu „ze sklepu”. Nie znamy miejsca uprawy, warunków, stosowanych środków ochrony roślin. W większości przypadków nie znamy nawet dokładnego gatunku rośliny czy zwierzęcia, które przyszło nam spożywać.

Te informacje, bez których łatwo się obyć, mają jednak istotne znaczenie w kontekście alergii.

  • Stwierdzono przykładowo, że na ostateczne stężenie alergenów soi większy wpływ mają warunki uprawy niż jej gatunek.
  • Jabłka dostępne są w sklepach cały rok. Aby to umożliwić, owoce przechowywane są w specjalnych magazynach. Stosuje się w nich modyfikowaną atmosferę, o podwyższonej zawartości dwutlenku węgla i niską temperaturę. W przypadku owoców przechowywanych w takich warunkach przez 5 miesięcy, stwierdzono wyższą ekspresję alergenu głównego jabłka, Mal d 1, a niższą ekspresję alergenu Mal d 3. Trzeba pamiętać, że objawy u chorych mogą mieć różne nasilenie. Zależą one od tego, na które białko są uczuleni i jakie jest stężenie poszczególnych alergenów w owocu.

Podstawową metodą obróbki warzyw i owoców jest obieranie ze skórki. Czy ma to znaczenie dla alergika? Okazuje się, że rozkład alergenów w owocach jest nierównomierny.

  • Wiadomo, że np. wyższe stężenie białek transportujących lipidy (ang. lipid transfer protein,  LTP) znajduje się w skórce brzoskwini. Oznacza to, że u części chorych uczulonych na LTP brzoskwini (białko Pru p 3) możliwe jest spożywanie owoców po obraniu.
  • W jednym z badań stwierdzono, że wiśnie poddawane chemicznemu obieraniu są wolne od LTP, wykazującego reakcje krzyżowe z Pru p 3 brzoskwini. Natomiast dalsze, zaawansowane, procesy prowadzące do uzyskania syropu z wiśni powodują degradację większości alergenów.

Niestety nie ma metody, która pozwoliłaby pacjentowi na szybką ocenę składu alergenowego produktu.

Wpływ obróbki termicznej na najważniejsze alergeny

Większość spożywanych przez nas produktów została poddana albo chłodzeniu, albo ogrzewaniu do różnych temperatur. Dlaczego? To oczywiste – potrawy po ugotowaniu są smaczniejsze, łatwiej strawne, mają wyższą trwałość.

  • Surowe mięso ssaków czy ryb jest bardziej narażone na skażenie mikrobiologiczne, niż mięso upieczone.
  • Lody są smaczne na zimno.
  • Galaretki uzyskują pożądaną konsystencję w lodówce.

Ale jak to jest z niską i wysoką temperaturą i alergią?

Wiemy, że gotowanie wpływa na białka w pokarmach. Mięso po ugotowaniu wygląda inaczej niż surowe. Białko jaja zmienia kolor i konsystencję pod wpływem wysokiej temperatury. Jednak interesującym dla alergologa zagadnieniem jest wpływ wysokiej i niskiej temperatury na właściwości immunogenne alergenów pokarmowych. Można przyjąć, że alergeny są termostabilne (odporne na temperaturę) lub termolabilne (wrażliwe na temperaturę).

  • Jednym z kluczowych alergenów pokarmowych, odpowiedzialnych niejednokrotnie za ciężkie reakcje alergiczne, są orzeszki ziemne.
  • W przypadku orzeszków kluczowa wydaje się zachodząca w procesie smażenia, prażenia i wielu innych, tzw. reakcja Maillarda. Nazywa się ją inaczej brązowieniem nieenzymatycznym. Opiera się na serii reakcji chemicznych zachodzących pomiędzy aminokwasami a cukrami redukującymi. Udowodniono, że prażone orzeszki ziemne mają wyższą zdolność wiązania swoistych IgE u osób uczulonych. Co więcej, alergeny orzeszków ziemnych, Ara h 1 i Ara h 2, po poddaniu ich reakcji Maillarda, stają się bardziej odporne na trawienie  i wysoką temperaturę.
  • Z drugiej strony w trakcie gotowania orzeszków ziemnych stężenie niektórych alergenów, w szczególności Ara h 2, Ara h 6 i Ara h 7, spada. Może być to związane ze zmianą struktury białek w trakcie gotowania oraz z uwolnieniem tych alergenów do wody, w której orzeszki były gotowane.

Temperatura a mleko i jajko

Problemem dla wielu rodziców jest alergia na mleko u dzieci. Jej przebieg zależy od tego, na które białko mleka dziecko jest uczulone.

  • Alergeny kazeiny są bardzo odporne na gotowanie i obecne w mleku nawet po 60 minutach gotowania.
  • Kazeina to główny alergen sera. Natomiast w procesie wytwarzania serów w większości usuwane z serwatką są inne alergeny mleka, α-laktoalbumina i β-laktoglobulina, które stopniowo zanikają w trakcie obróbki termicznej. Po 15-20 minutach gotowania β-laktoglobulina jest już niewykrywalna w mleku.
  • Albumina surowicy bydlęcej jest głównym alergenem wołowiny i słabym alergenem mleka. Jest to białko termolabilne, bardzo wrażliwe zarówno na wysoką jak i niską temperaturę. Reakcje alergiczne występują zwłaszcza po surowym mleku i po spożyciu potraw zawierających surową wołowinę (np. tatar, krwisty stek), ale nie po mięsie pieczonym.

Wiele dzieci toleruje mleko i jaja poddane obróbce termicznej. Dzieci, które mogą spożywać mleko pieczone, mają duże szanse na nabycie tolerancji także na mleko świeże.

W przypadku białka jaja można uznać, że spożywanie produktu poddanego obróbce termicznej powoduje zdecydowanie mniej objawów, niż w przypadku surowego. Jest to związane z kilkoma mechanizmami.

  • Przede wszystkim wysoka temperatura powoduje zmianę struktury owoalbuminy i zmniejszenie jej zdolności do wiązania swoistego IgE.
  • Równie istotny wydaje się fakt, że gotowane białko ulega szybkiemu i dokładnemu strawieniu w przewodzie pokarmowym człowieka.

Owoce, warzywa i pyłki a temperatura

W Polsce jednym z podstawowych problemów dla osób obciążonych alergią są objawy tzw. „kataru siennego”. Tak nazywamy okresowy, alergiczny nieżyt nosa związany z uczuleniem na pyłki roślinne.

  • Uczulenie na główne alergeny pyłków może być też odpowiedzialne za objawy po spożyciu owoców i warzyw, z powodu występowania alergii krzyżowej. Białka PR-10 reprezentowane są przez główny alergen brzozy Bet v 1. Jest on przyczyną uczulenia u ponad 93% osób z alergią na pyłek brzozy.
  • Wśród homologów (alergenów podobnych) Bet v1 znajdziemy pyłek innych drzew z rzędu bukowce, np. olcha, leszczyna, grab, buk, dąb, kasztan. Podobne alergeny występują również w wielu pokarmach pochodzenia roślinnego: truskawkach, jabłkach, brzoskwiniach, wiśniach, morelach, malinach, gruszkach, kiwi, selerze, marchewce, orzeszkach ziemnych, orzechach laskowych, soi, pomidorach.
  • W naszej szerokości geograficznej alergia na białka z rodziny profilin jest zwykle związana z pierwotną alergią na trawy (tymotka łąkowa, Phl p12) i pyłek brzozy (Bet v 2). Wykrycie specyficznych przeciwciał IgE na przynajmniej jedną profilinę potwierdza uczulenie na całą rodzinę białek. Profiliny są odpowiedzialne za reakcje krzyżowe alergenów wziewnych i pokarmowych pochodzenia roślinnego (pyłek traw, drzew, warzywa, owoce).

W przypadku owoców i warzyw białka z rodziny PR10 oraz podobne do Bet v 1, są generalnie wrażliwe na wysoką temperaturę.  Istnieją jednak białka odporne, takie jak LTP, które uczulają także po np. upieczeniu. Niektórzy chorzy, zależnie od tego na jakie białko są uczuleni, mogą spożywać bezpiecznie np. jabłecznik, pomimo objawów po surowym jabłku. Są też tacy, dla których owoc w dowolnej formie będzie niebezpieczny.

Niska temperatura a alergia

Frozen food in the refrigerator. Vegetables on the freezer shelves. Stocks of meal for the winter.

Interesującym zagadnieniem jest wpływ niskiej temperatury na zawartość alergenową pokarmu. Mrożenie pozostaje jedną z podstawowych metod przedłużenia trwałości produktów spożywczych. Wpływ niskiej temperatury na właściwości alergenowe żywności został zdecydowanie gorzej przebadany niż wysokiej temperatury. Wiadomo, że mrożone owoce i warzywa mogą zostać wykorzystane do oceny reakcji alergicznych, np. pod postacią źródła alergenów do testów skórnych punktowych. Wskazuje to, że mrożenie nie wpływa istotnie na zawartość alergenów.
Warto pamiętać, że skrajne temperatury, zarówno bardzo zimne jak i gorące, mogą nasilić reakcje alergiczne, stając się niejako ich wzmacniaczem. W niektórych przypadkach może mieć to istotne znaczenie kliniczne.

  1. Ukleja-Sokołowska N, Bartuzi Z, Przetwarzanie żywności a alergia pokarmowa. Alergia, 2017, 1; 23-27.
  2. Adkinson Jr, N. Franklin, et al. Middleton’s allergy: principles and practice., Effect of the Food Matrix and Processing on the Allergenic Activity of Foods, Elsevier Health Sciences, 2013, 508-516
  3. Lee JO, Sung D, Park SH, Lee J, Kim J, Shon DH, Ahn K, Han Y., Effect of acid treatment on allergenicity of peanut and egg., J Sci Food Agric. 2016 Oct 6. doi: 10.1002/jsfa.8017
  4. Sancho AI, Foxall R, Rigby NM, Browne T, Zuidmeer L, van Ree R, Waldron KW, Mills EN., Maturity and storage influence on the apple (Malus domestica) allergen Mal d 3, a nonspecific lipid transfer protein., J Agric Food Chem. 2006 Jul 12;54(14):5098-104.
  5. Pascal M, Muñoz-Cano R, Reina Z, Palacín A, Vilella R, Picado C, Juan M, Sánchez-López J, Rueda M, Salcedo G, Valero A, Yagüe J, Bartra J.,  Lipid transfer protein syndrome: clinical pattern, cofactor effect and profile of molecular sensitization to plant-foods and pollens., Clin Exp Allergy. 2012 Oct;42(10):1529-39
  6. Maleki SJ, Chung SY, Champagne ET, Raufman JP., The effects of roasting on the allergenic properties of peanut proteins., J Allergy Clin Immunol. 2000 Oct;106(4):763-8.
  7. Turner PJ, Mehr S, Sayers R, Wong M, Shamji MH, Campbell DE, Mills EN. Loss of allergenic proteins during boiling explains tolerance to boiled peanut in peanut allergy., J Allergy Clin Immunol. 2014 Sep;134(3):751-3. doi: 10.1016/j.jaci.2014.06.016
  8. Bloom KA, Huang FR, Bencharitiwong R i wsp. Effect of heat treatment on milk and egg proteins allergenicity. Pediatr Allergy Immunol 2014; 25: 740-6
  9. Nowak-Wegrzyn, A., Bloom, K. A., Sicherer, S. H., Shreffler, W. G., Noone, S., Wanich,N., et al.. Tolerance to extensively heated milk in children with cow’s milk allergy. Journal of Allergy Clinical Immunology, 2008, 122, 342–347.
  10. Ballmer-Weber BK, Hoffmann A, Wüthrich B, Lüttkopf D, Pompei C, Wangorsch A, Kästner M, Vieths S., Influence of food processing on the allergenicity of celery: DBPCFC with celery spice and cooked celery in patients with celery allergy., Allergy. 2002 Mar;57(3):228-35.
  11. Bublin M, Radauer C, Knulst A, Wagner S, Scheiner O, Mackie AR, Mills EN, Breiteneder H., Effects of gastrointestinal digestion and heating on the allergenicity of the kiwi allergens Act d 1, actinidin, and Act d 2, a thaumatin-like protein., Mol Nutr Food Res. 2008 Oct;52(10):1130-9. doi: 10.1002/mnfr.200700167.
  12. Bégin P, Des Roches A, Nguyen M, Masse MS, Paradis J, Paradis L., Freezing does not alter antigenic properties of fresh fruits for skin testing in patients with birch tree pollen-induced oral allergy syndrome., J Allergy Clin Immunol. 2011 Jun;127(6):1624-6.e3. doi: 10.1016/j.jaci.2011.01.028. Epub 2011 Mar 16.
  13. Ota M, Kawasaki H, Horimoto M., Ice cream urticaria., Am J Med. 2010 Dec;123(12):e1-2. doi: 10.1016/j.amjmed.2010.04.034. Epub 2010 Oct 19
  14. Kim J, Lee JY, Han Y, Ahn K., Significance of Ara h 2 in clinical reactivity and effect of cooking methods on allergenicity., Ann Allergy Asthma Immunol. 2013 Jan;110(1):34-8. doi: 10.1016/j.anai.2012.10.011.
  15. Lee JO, Sung D, Park SH, Lee J, Kim J, Shon DH, Ahn K, Han Y., Effect of acid treatment on allergenicity of peanut and egg., J Sci Food Agric. 2016 Oct 6. doi: 10.1002/jsfa.8017
  16. Denery-Papini S, Bodinier M, Larré C, Brossard C, Pineau F, Triballeau S, Pietri M, Battais F, Mothes T, Paty E, Moneret-Vautrin DA., Allergy to deamidated gluten in patients tolerant to wheat: specific epitopes linked to deamidation, Allergy. 2012 Aug;67(8):1023-32. doi: 10.1111/j.1398-9995.2012.02860.
  17. Rigby NM, Sancho AI, Salt LJ, Foxall R, Taylor S, Raczynski A, Cochrane SA, Crevel RW, Mills EN., Quantification and partial characterization of the residual protein in fully and partially refined commercial soybean, J Agric Food Chem. 2011 Mar 9;59(5):1752-9. doi: 10.1021/jf103560h. Epub 2011 Jan 20
  18. Song YS, Frias J, Martinez-Villaluenga C, Vidal-Valdeverde C, de Mejia EG., Immunoreactivity reduction of soybean meal by fermentation, effect on amino acid composition and antigenicity of commercial soy products., Food Chem. 2008 May 15;108(2):571-81
  19. Zhou Y, Wang JS, Yang XJ, Lin DH, Gao YF, Su YJ, Yang S, Zhang YJ, Zheng JJ., Peanut Allergy, Allergen Composition, and Methods of Reducing Allergenicity: A Review., Int J Food Sci. 2013;2013:909140. doi: 10.1155/2013/909140.
  20. Wasilewska E, Małgorzewicz S, Niepożądane reakcje pokarmowe na dodatki do żywności, Forum Zaburzeń Metabolicznych 2015, tom 6, nr 1, 8–13
  21. EAACI Mollecullar Allergology User’s Guide, Published by the European Academy of Allergy and Clinical Immunology 2016.